Alfa-1-antitripsin visoko je polimorfan glikoprotein kojeg stvaraju hepatociti i alveolarni makrofagi te je najvažniji inhibitor proteaza. Djelovanje alfa-1-antitripsina, u ulozi proteaznog inhibitora, prvi je put opisano na tripsinu pa je od tuda i nastao njegov naziv. Mehanizam njegovog djelovanja još uvijek nije točno poznat, ali se smatra da između proteaza i alfa-1-antitripsina nastaje čvrsta veza u molarnom omjeru 1:1 posljedica čega je inaktivacija proteolitičke aktivnosti proteaza. Deficit alfa-1-antitripsina nasljedna je autosomna recesivna bolest i posljedica je mutacije SERPINA1 gena koji je smješten na kromosomu 14q 31-32.2. Alele alfa-1-antitripsina dijelimo na normalne i rizične, a rizični se još dijele na deficijentne, disfunkcionalne i nul alele. Najčešći normalni alel je Pi M kojeg prati normalna koncentracija alfa-1-antitripsina. Od promijenjenih alela najčešće se pojavljuju Pi S i Pi Z koje prati snižena koncentracija alfa-1-antitripsina u serumu, kao i mala brzina Pi S i vrlo mala brzina Pi Z u elektroforetskoj migraciji. Određivanje fenotipa alfa-1-antitripsina izvodi se izoelektričnim fokusiranjem. Organi koji su najviše podložni razvoju bolesti, uzrokovane deficitom alfa-1-antitripsina, su pluća i jetra. Rana dijagnoza deficita alfa-1-antitripsina može usporiti ili čak zaustaviti napredovanje bolesti. Bolest pluća liječi se pročišćenim, humanim alfa-1-antitripsinom koji može održati razinu u serumu iznad ciljane zaštitne razine. Za bolest jetre nadoknada enzima ne pomaže jer je uzrok bolesti poremećen metabolizam enzima, a ne njegov manjak.